Na biologia, as enzimas se desenvolveram há milhões de anos para realizar reações químicas. Cientistas do Instituto Max Planck (MPI-DS) para dinâmica e auto-organizações agora ganharam regras públicas De novo Projeto de enzimas ideais. Por exemplo, eles consideraram a resposta enzimática às quebras de Dimor em duas moléculas monomóricas. Considerando a geometria dessa aliança enzimática nacional, eles identificaram três regras de ouro que deveriam ser consideradas para a criação de enzimas funcionais.
Primeiro, a interface da enzima e da molécula deve estar localizada em suas respectivas extremidades pequenas. Dessa maneira, uma forte conexão entre os dois pode ser alcançada. Pela mesma razão, a mudança conceitual na enzima não deve ser menor que a reação. Finalmente, a mudança conceitual na enzima deve ocupar um espaço rápido para maximizar a força motriz química da resposta.
“Criamos nossa pesquisa sobre os dois principais pilares”, descreve o diretor do MPI-DS Ramin Golestanian. “A velocidade de reserva na reação coordena e preserva a conexão”, disse ele. Assim, os pesquisadores expandiram o cenário de uma reação bidimensional clássica. Geralmente, os modelos definem uma barreira de poder para reações enziméticas que precisam ser superadas à reação.
“Como nosso modelo, também consideramos a dinâmica e o acoplamento enzimáticos, excedemos esse conceito existente, considerando as duas reações coordenadas”, disse Michaelis Chatzittopy, o primeiro autor deste estudo. “Em vez de superar as barreiras energéticas, agora aceitar rotas alternativas pode imaginar maneiras alternativas de ignorá -lo”, ele terminou.
Esses resultados fornecem uma nova base para o design de máquinas moleculares, evitando métodos tediosos e tecnicamente desafiadores para imitar a mobilidade de cada átomo individualmente.
